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FAQS

Q 総合されたペプチッドを維持する方法か。
ペプチッドは一般に長期保管のためのライトから貯えられる必要があり-20度で貯えられるべきでそして短期のための4度で貯えることができる。室温で短い間出荷することができる。ペプチッドは特に乾燥器で凍結乾燥させ、貯えられたとき-20°Cで安定している。凍結乾燥させていたペプチッドはそれらを露出する前の室温で乾燥するために保つことができる。これは湿気の効果を減らし、凍結乾燥が可能なとき、最もよいアプローチは小さい働くサンプルを貯えることである。Cysを、会われてまたはTrP含んでいるのペプチッドのために貫流する窒素か水素ガスが酸化を減らすこのペプチッドが空気によって容易に酸化させることができゆっくりびんを密封する前にペプチッドをまたので、酸素分離の緩衝は分解のために必要である。ジンかAsnを含んでいるペプチッドは低下にまた傾向があり、これらのペプチッドにすべてこれらのなしでそれらと比較される限られた寿命が問題となる簡易性ある。
Q 私のペプチッドが純粋な95%なら他の5%は何であるか。
ペプチッド純度は通常1分あたり1%のアセトニトリルの勾配を使用して高性能液体クロマトグラフィーによって定められる。従って統合プロセスの間に、アミノ酸間のcross-linkingの効率は100%に常に達することができ行方不明のアミノ酸が付いている一連の不純物を作り出す。これらのアミノの酸削除された不純物のほとんどは浄化、密接にターゲット ペプチッドに類似していた少数の持たれていたクロマトグラフのプロフィールの間に取除かれたが。残ったの少数のパーセントを構成することをペプチッド サンプルに残るこれらのアミノ酸の削除を用いる汚染物のペプチッド。
Q ペプチッドかいかに浄化されるか。
ペプチッド浄化はreversed-phaseコラム(C8、C18、等のような)、214nmを一般使用。緩衝システムは通常支払能力がある含んでいるTFA、pH 2.0である。緩衝AはH2Oで0.1% TFAを含み、緩衝Bは1% TFA/ACN/pH2.0を含んでいる。浄化の前に緩衝Aと分解しなさい;分解がよくなかったら、緩衝Bと分解し、次に緩衝Aと薄くしなさい;非常に疎水性ペプチッドのために、時々わずかギ酸か酢酸は加えられる必要がある。ペプチッドが長くなければ(15aaの下で)、粗野なペプチッド プロダクトの高性能液体クロマトグラフィーの分析はそこに一般に主要なピークであり、主要なピークは通常実物大プロダクトである;20aa上の長いペプチッドのために、主要なピークがなければ分子量を定め、次にペプチッドはどのピーク総合されるべきであるか定めるのに、高性能液体クロマトグラフィーが固まりと使用される必要がある。
Q いかにペプチッドの端は扱われるべきであるか。それを自由に保つか、または妨げなさいか。
ペプチッドが蛋白質を模倣するのに使用されている。蛋白質の性能をまねるためには、私達は蛋白質に同じような構造が付いているポリペプチドおよび充満を総合する必要がある。ペプチッドが蛋白質から「切り取られる」場合、両端に充満の数は遺伝子ボディ蛋白質のそれと異なっている。私達はそれらを一貫したようにするためにcompositing作戦を変える必要がある。一般に:順序が蛋白質のC終点から、アセチル化によってN終点を保護しなさい;それが蛋白質のN終点からの順序、amidationによってC終点を保護しなさい;それが蛋白質の中間の一部分からあれば、両端を保護する使用アセチル化およびamidationは保護される。
Q 止め釘変更されたペプチッドの利点は何であるか。
ポリエチレン グリコールの修正は共有結合によってターゲット分子へ高分子ポリマー(エチレン・グリコール)を加えることである。ポリエチレン グリコールの修正はポリペプチドをごまかすことによって宿主細胞の免疫組織を欺き、ポリペプチドの治療上の効果を高め、そして疎水性薬剤の容解性そして生物学的利用能を高める。それはまた腎臓の整理の減少によってペプチッドの循環を延長することができる。
Q 蛍光修正をペプチッドにもたらした場合何注意をに払われるべきであるか。
KS-Vのペプチッドはポリペプチドおよび結合の折りたたみの受容器への蛍光修正の影響を減らすことができる蛍光修正加えることを提案するとポリペプチドの分子間のリンカを。但し、蛍光性の修正の目的が異なる構造の間の蛍光性移動の量を示すことならリンカをもたらすことを推薦しない。
Q リン酸化変更されたペプチッドを設計した場合何注意をに払われるべきであるか。
KS-Vのペプチッドはリン酸化の修正を設計するとき、連結の効率の減少を避けるためにリン酸化の修正がN終点からの10アミノ酸を超過するべきではないことを推薦する。
Q Dペプチッドをすることができるか。何タイプのDタイプの自然なアミノ酸があるか。
缶。19種類のDタイプの自然なアミノ酸がある。自然なアミノ酸のGlyにchiral構造がないし、他の自然なアミノ酸のDタイプの構造はKeshengjingのペプチッドで選ぶことができる。細部については、特別なアミノ酸のリストを見るために公式のウェブサイトにログオンしなさい。
Q KS-Vのペプチッド統合に何リン酸化の場所が含んでいることができるか。
通常、最高で3があり、特定の順序に従って分析される必要がある。
Q ポリペプチドはなぜNターミナル アセチル化およびCターミナルamidationの修正を経るか。
そのような修正はポリペプチド順序で天然蛋白質の特性相談できる。  
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Q 総合されたペプチッドを維持する方法か。
ペプチッドは一般に長期保管のためのライトから貯えられる必要があり-20度で貯えられるべきでそして短期のための4度で貯えることができる。室温で短い間出荷することができる。ペプチッドは特に乾燥器で凍結乾燥させ、貯えられたとき-20°Cで安定している。凍結乾燥させていたペプチッドはそれらを露出する前の室温で乾燥するために保つことができる。これは湿気の効果を減らし、凍結乾燥が可能なとき、最もよいアプローチは小さい働くサンプルを貯えることである。Cysを、会われてまたはTrP含んでいるのペプチッドのために貫流する窒素か水素ガスが酸化を減らすこのペプチッドが空気によって容易に酸化させることができゆっくりびんを密封する前にペプチッドをまたので、酸素分離の緩衝は分解のために必要である。ジンかAsnを含んでいるペプチッドは低下にまた傾向があり、これらのペプチッドにすべてこれらのなしでそれらと比較される限られた寿命が問題となる簡易性ある。
Q 私のペプチッドが純粋な95%なら他の5%は何であるか。
ペプチッド純度は通常1分あたり1%のアセトニトリルの勾配を使用して高性能液体クロマトグラフィーによって定められる。従って統合プロセスの間に、アミノ酸間のcross-linkingの効率は100%に常に達することができ行方不明のアミノ酸が付いている一連の不純物を作り出す。これらのアミノの酸削除された不純物のほとんどは浄化、密接にターゲット ペプチッドに類似していた少数の持たれていたクロマトグラフのプロフィールの間に取除かれたが。残ったの少数のパーセントを構成することをペプチッド サンプルに残るこれらのアミノ酸の削除を用いる汚染物のペプチッド。
Q ペプチッドかいかに浄化されるか。
ペプチッド浄化はreversed-phaseコラム(C8、C18、等のような)、214nmを一般使用。緩衝システムは通常支払能力がある含んでいるTFA、pH 2.0である。緩衝AはH2Oで0.1% TFAを含み、緩衝Bは1% TFA/ACN/pH2.0を含んでいる。浄化の前に緩衝Aと分解しなさい;分解がよくなかったら、緩衝Bと分解し、次に緩衝Aと薄くしなさい;非常に疎水性ペプチッドのために、時々わずかギ酸か酢酸は加えられる必要がある。ペプチッドが長くなければ(15aaの下で)、粗野なペプチッド プロダクトの高性能液体クロマトグラフィーの分析はそこに一般に主要なピークであり、主要なピークは通常実物大プロダクトである;20aa上の長いペプチッドのために、主要なピークがなければ分子量を定め、次にペプチッドはどのピーク総合されるべきであるか定めるのに、高性能液体クロマトグラフィーが固まりと使用される必要がある。
Q いかにペプチッドの端は扱われるべきであるか。それを自由に保つか、または妨げなさいか。
ペプチッドが蛋白質を模倣するのに使用されている。蛋白質の性能をまねるためには、私達は蛋白質に同じような構造が付いているポリペプチドおよび充満を総合する必要がある。ペプチッドが蛋白質から「切り取られる」場合、両端に充満の数は遺伝子ボディ蛋白質のそれと異なっている。私達はそれらを一貫したようにするためにcompositing作戦を変える必要がある。一般に:順序が蛋白質のC終点から、アセチル化によってN終点を保護しなさい;それが蛋白質のN終点からの順序、amidationによってC終点を保護しなさい;それが蛋白質の中間の一部分からあれば、両端を保護する使用アセチル化およびamidationは保護される。
Q 止め釘変更されたペプチッドの利点は何であるか。
ポリエチレン グリコールの修正は共有結合によってターゲット分子へ高分子ポリマー(エチレン・グリコール)を加えることである。ポリエチレン グリコールの修正はポリペプチドをごまかすことによって宿主細胞の免疫組織を欺き、ポリペプチドの治療上の効果を高め、そして疎水性薬剤の容解性そして生物学的利用能を高める。それはまた腎臓の整理の減少によってペプチッドの循環を延長することができる。
Q 蛍光修正をペプチッドにもたらした場合何注意をに払われるべきであるか。
KS-Vのペプチッドはポリペプチドおよび結合の折りたたみの受容器への蛍光修正の影響を減らすことができる蛍光修正加えることを提案するとポリペプチドの分子間のリンカを。但し、蛍光性の修正の目的が異なる構造の間の蛍光性移動の量を示すことならリンカをもたらすことを推薦しない。
Q リン酸化変更されたペプチッドを設計した場合何注意をに払われるべきであるか。
KS-Vのペプチッドはリン酸化の修正を設計するとき、連結の効率の減少を避けるためにリン酸化の修正がN終点からの10アミノ酸を超過するべきではないことを推薦する。
Q Dペプチッドをすることができるか。何タイプのDタイプの自然なアミノ酸があるか。
缶。19種類のDタイプの自然なアミノ酸がある。自然なアミノ酸のGlyにchiral構造がないし、他の自然なアミノ酸のDタイプの構造はKeshengjingのペプチッドで選ぶことができる。細部については、特別なアミノ酸のリストを見るために公式のウェブサイトにログオンしなさい。
Q KS-Vのペプチッド統合に何リン酸化の場所が含んでいることができるか。
通常、最高で3があり、特定の順序に従って分析される必要がある。
Q ポリペプチドはなぜNターミナル アセチル化およびCターミナルamidationの修正を経るか。
そのような修正はポリペプチド順序で天然蛋白質の特性相談できる。