プロダクト
ペプチド 発見
NMR分析

                                                           

 

これはNMRスペクトロスコピーのために使用される機械です.これらの機械の多くは500メガヘルツから900メガヘルツの磁石を使用します.この磁石は900メガヘルツです.

 

 

NMRは生体細胞における機能的プロセスを追跡し,生体細胞の構造や動的情報を可能な限り生理学的状態に近い状態で得ることができる.タンパク質とタンパク質間の相互作用を研究することができます..

 

NMRスペクトロスコピーとは? どのように機能する?

 

NMRスペクトロスコピーは,タンパク質の内部にある自然磁石―特定の原子の核―を用いて機能します.これらの自然細胞磁石は,NMRマシン内の大きな磁石と相互作用します.大きな磁石はタンパク質の磁石を並べます研究者は次にサンプルを 秒分の放射波パルスで爆発させ タンパク質の磁石がどう反応するかを観察します科学者 は この NMR 検査 装置 の 幾つ か を 用い,その データ を 組み合わせ て,タンパク質 の より 完全 な 画像 を 得るX線結晶学では,NMRよりも大きなタンパク質を調べることができるが,NMR技術は液体溶液に浸したタンパク質を研究することができる.X線 結晶学 は,タンパク質 が 結晶 に 組織 さ れる こと を 要求 し ます.

 

紹介:

 

核磁共振 (NMR) は,タンパク質や核酸などのマクロバイオ分子について,溶液中の原子解像度で構造情報を入手するための主要な技術として進化してきました.解決策 NMRは,そのような分子の構造だけでなく,それらの相互作用を決定するための不可欠な技術です溶液中の機能的プロセスや直接生体細胞における機能的プロセスを特徴づけることにも貢献しています.医学や生物学における最先端の研究における選択技術となるように.

 

溶液 NMR:

 

Instruct内の NMR ソリューションは,重要な細胞プロセスに起因する相互作用のネットワークを構築するために必要な分子レベルの情報を入手するための主要なアプローチを提供します.分子レベルで説明する最近のハードウェアとソフトウェア開発のおかげで,その適用性は,超分子構造から,ほぼ生理学的濃度で内在的に展開されたタンパク質まで範囲を広げています.解析 NMR は,原子解像度で,非常に広い時間範囲で動的プロセスを研究するユニークな可能性を提供します.折りたたみメカニズムや臨時的な複合体形成を含む.

 

固体MRI:

 

溶液NMRは溶液中の生物分子の構造決定のための既知の技術ですが,固体 NMR は 過去 10 年間で 膨大な方法論的技術的進歩を遂げました生物学的固体のメカニズムと構造を調査するための強力な技術としての地位に達しています.SS NMR は,試験中のシステムの大きさによって液体状態の NMR に課された制限から本質的に解放されています.溶けない集積物や繊維などのX線研究に適さない分子システムを処理することができます.新しいエキサイティングな可能性が ほぼ毎日発見され,SS NMRは近いうちに現代生物学に新しい道を開くと期待されています.

 

SS NMR は,他の構造的方法では得られないシステムの構造と動態を決定するための貴重なツールです.膜タンパク質からナノ結晶材料,不溶性集積物や繊維まで最先端の機器と実験プロトコルは,構造決定に加えて,多くの生体物理的パラメータを決定することを可能にします.原子の詳細でシステムの内部およびグローバルダイナミックの特徴付けこれらの特徴により SS NMR は構造生物学における重要な技術となります

 

急速なフィールドサイクリング リラクソメトリー

 

急速フィールドサイクリングリラックスメトリ (fast field cycling relaxometry) は,非常に低い磁場 (0.01 MHz プロトン・ラーモール周波数) から 1 T (約 45 MHz プロトン・ラーモール周波数) までの核リラックス率を測定するためのツールである.リラクゼーション速度のフィールド依存は,分子とパラマグネティック系では電子リラクゼーションについて

 

リラクソメトリ測定は通常水溶液で行われます.プロトン間の二極相互作用を調節する相関時間に関する情報を提供します.そして,したがって,システムの再方向化時間と集積状態についてリラクソメトリー測定は,マクロ分子の間の結合または小さなパラマグネティック複合体とマクロ分子の間の結合の存在を決定するのに有用である.電子のリラクゼーションを司るメカニズムを研究した磁気共鳴画像 (MRI) のコントラスト剤の特徴付けと最適化に使用される.この技術は,ダイナミック核偏振 (DNP) に適用されるために,基因の特徴化にも成功して適用されています..

 

電子パラマグネット共鳴 (EPR):

 

電子パラ磁共鳴 (EPR) は,静的磁場に置かれたパラ磁系によって電磁放射線の吸収を測定する.EPR の 標準 的 な 応用 に は,自由 根 の 特徴 を 示す こと が 含ま れ ます.放射性物質/パラマグネティック金属を含む反応の研究,パラマグネティックセンターの電子および構造特性の調査.安定または一時的なパラマグネティックセンター (金属イオンまたはクラスターである) を有する複雑な生物学的システムでは副基因やサブユニットの配置,二次構造元素の形成,生物分子間の相互作用.

 

分子構造の決定に用いられる.この構造情報の精度は,他の方法よりもしばしば高い.多くの場合,分子構造の精度は,分子構造の精度よりも高い.EPRスペクトロスコピーデータだけが構造情報を提供します特に高解像度の結晶が利用できない場合,高解像度のNMRスペクトロスコピーにはシステムが大きすぎる場合.EPRデータ は,他の構造的方法によって得られた情報を補完できる.生物学的システムに関する学際的な調査にとって不可欠な技術であることが証明されています.

 

NMRで何ができるでしょう?

 

  • Peptides are a growing class of therapeutics and defined by the US Food and Drug Administration (FDA) as a polymer composed of 40 or fewer amino acid residues regardless of source or origin of the drug.
  • ペプチドは,二次,三次,四次 (溶液中のオリゴマー) の構造形態を含むより高い順序構造 (HOS) を採用することができる.HOSは,配合されたペプチドの物理的品質属性である.折りたたみと展開状態,およびモノメリック状態とオリゴメリック状態の間の構成交換を含む異なるHOS形態の間に均衡が存在することができる.
  • タンパク質ベースの薬剤は,複雑な製剤とタンパク質構造の固有の異性性により,品質審査に挑戦しています.同じ薬剤物質を含むタンパク質治療薬の構造的および組成的類似性を確保するために,より高解像度分析方法が必要である.NMR,円形二分化 (CD) や他のアプローチによって探査されたタンパク質の上級構造に加えて,見えないタンパク質の聚合は薬の安全性に対する免疫性リスクをもたらす.
  • 核磁共振 (NMR) は 溶液中のペプチドの三次元構造を導き出す唯一の原子解像度スペクトロスコピー方法であったからですHOS の類似度測定の最先端の方法として機能します.

 

KS-V ペプチド NMR 解析サービスプラットフォーム:

 

  • ペプチドジェネリック薬や生物学的アナログの高度な構造一貫性評価:スペクトルとCCSDなどの様々な定量比較モデルの定性的な比較を含む.化学測定分析 (PCAと距離計算)線形回帰,2D相関ピークコンチュール方法,FDAの適用に使用されています.
  • ペプチドの化学シフト割り当て
  • ペプチド薬におけるディスルファイド結合の局所分析
  • 溶液構造分析とペプチドの計算
  • 合成ペプチド薬の不純物構造の特定
  • 核磁気配列,STD,WaterLOGSYなどのタンパク質リガン相互作用

 

             

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これはNMRスペクトロスコピーのために使用される機械です.これらの機械の多くは500メガヘルツから900メガヘルツの磁石を使用します.この磁石は900メガヘルツです.

 

 

NMRは生体細胞における機能的プロセスを追跡し,生体細胞の構造や動的情報を可能な限り生理学的状態に近い状態で得ることができる.タンパク質とタンパク質間の相互作用を研究することができます..

 

NMRスペクトロスコピーとは? どのように機能する?

 

NMRスペクトロスコピーは,タンパク質の内部にある自然磁石―特定の原子の核―を用いて機能します.これらの自然細胞磁石は,NMRマシン内の大きな磁石と相互作用します.大きな磁石はタンパク質の磁石を並べます研究者は次にサンプルを 秒分の放射波パルスで爆発させ タンパク質の磁石がどう反応するかを観察します科学者 は この NMR 検査 装置 の 幾つ か を 用い,その データ を 組み合わせ て,タンパク質 の より 完全 な 画像 を 得るX線結晶学では,NMRよりも大きなタンパク質を調べることができるが,NMR技術は液体溶液に浸したタンパク質を研究することができる.X線 結晶学 は,タンパク質 が 結晶 に 組織 さ れる こと を 要求 し ます.

 

紹介:

 

核磁共振 (NMR) は,タンパク質や核酸などのマクロバイオ分子について,溶液中の原子解像度で構造情報を入手するための主要な技術として進化してきました.解決策 NMRは,そのような分子の構造だけでなく,それらの相互作用を決定するための不可欠な技術です溶液中の機能的プロセスや直接生体細胞における機能的プロセスを特徴づけることにも貢献しています.医学や生物学における最先端の研究における選択技術となるように.

 

溶液 NMR:

 

Instruct内の NMR ソリューションは,重要な細胞プロセスに起因する相互作用のネットワークを構築するために必要な分子レベルの情報を入手するための主要なアプローチを提供します.分子レベルで説明する最近のハードウェアとソフトウェア開発のおかげで,その適用性は,超分子構造から,ほぼ生理学的濃度で内在的に展開されたタンパク質まで範囲を広げています.解析 NMR は,原子解像度で,非常に広い時間範囲で動的プロセスを研究するユニークな可能性を提供します.折りたたみメカニズムや臨時的な複合体形成を含む.

 

固体MRI:

 

溶液NMRは溶液中の生物分子の構造決定のための既知の技術ですが,固体 NMR は 過去 10 年間で 膨大な方法論的技術的進歩を遂げました生物学的固体のメカニズムと構造を調査するための強力な技術としての地位に達しています.SS NMR は,試験中のシステムの大きさによって液体状態の NMR に課された制限から本質的に解放されています.溶けない集積物や繊維などのX線研究に適さない分子システムを処理することができます.新しいエキサイティングな可能性が ほぼ毎日発見され,SS NMRは近いうちに現代生物学に新しい道を開くと期待されています.

 

SS NMR は,他の構造的方法では得られないシステムの構造と動態を決定するための貴重なツールです.膜タンパク質からナノ結晶材料,不溶性集積物や繊維まで最先端の機器と実験プロトコルは,構造決定に加えて,多くの生体物理的パラメータを決定することを可能にします.原子の詳細でシステムの内部およびグローバルダイナミックの特徴付けこれらの特徴により SS NMR は構造生物学における重要な技術となります

 

急速なフィールドサイクリング リラクソメトリー

 

急速フィールドサイクリングリラックスメトリ (fast field cycling relaxometry) は,非常に低い磁場 (0.01 MHz プロトン・ラーモール周波数) から 1 T (約 45 MHz プロトン・ラーモール周波数) までの核リラックス率を測定するためのツールである.リラクゼーション速度のフィールド依存は,分子とパラマグネティック系では電子リラクゼーションについて

 

リラクソメトリ測定は通常水溶液で行われます.プロトン間の二極相互作用を調節する相関時間に関する情報を提供します.そして,したがって,システムの再方向化時間と集積状態についてリラクソメトリー測定は,マクロ分子の間の結合または小さなパラマグネティック複合体とマクロ分子の間の結合の存在を決定するのに有用である.電子のリラクゼーションを司るメカニズムを研究した磁気共鳴画像 (MRI) のコントラスト剤の特徴付けと最適化に使用される.この技術は,ダイナミック核偏振 (DNP) に適用されるために,基因の特徴化にも成功して適用されています..

 

電子パラマグネット共鳴 (EPR):

 

電子パラ磁共鳴 (EPR) は,静的磁場に置かれたパラ磁系によって電磁放射線の吸収を測定する.EPR の 標準 的 な 応用 に は,自由 根 の 特徴 を 示す こと が 含ま れ ます.放射性物質/パラマグネティック金属を含む反応の研究,パラマグネティックセンターの電子および構造特性の調査.安定または一時的なパラマグネティックセンター (金属イオンまたはクラスターである) を有する複雑な生物学的システムでは副基因やサブユニットの配置,二次構造元素の形成,生物分子間の相互作用.

 

分子構造の決定に用いられる.この構造情報の精度は,他の方法よりもしばしば高い.多くの場合,分子構造の精度は,分子構造の精度よりも高い.EPRスペクトロスコピーデータだけが構造情報を提供します特に高解像度の結晶が利用できない場合,高解像度のNMRスペクトロスコピーにはシステムが大きすぎる場合.EPRデータ は,他の構造的方法によって得られた情報を補完できる.生物学的システムに関する学際的な調査にとって不可欠な技術であることが証明されています.

 

NMRで何ができるでしょう?

 

  • Peptides are a growing class of therapeutics and defined by the US Food and Drug Administration (FDA) as a polymer composed of 40 or fewer amino acid residues regardless of source or origin of the drug.
  • ペプチドは,二次,三次,四次 (溶液中のオリゴマー) の構造形態を含むより高い順序構造 (HOS) を採用することができる.HOSは,配合されたペプチドの物理的品質属性である.折りたたみと展開状態,およびモノメリック状態とオリゴメリック状態の間の構成交換を含む異なるHOS形態の間に均衡が存在することができる.
  • タンパク質ベースの薬剤は,複雑な製剤とタンパク質構造の固有の異性性により,品質審査に挑戦しています.同じ薬剤物質を含むタンパク質治療薬の構造的および組成的類似性を確保するために,より高解像度分析方法が必要である.NMR,円形二分化 (CD) や他のアプローチによって探査されたタンパク質の上級構造に加えて,見えないタンパク質の聚合は薬の安全性に対する免疫性リスクをもたらす.
  • 核磁共振 (NMR) は 溶液中のペプチドの三次元構造を導き出す唯一の原子解像度スペクトロスコピー方法であったからですHOS の類似度測定の最先端の方法として機能します.

 

KS-V ペプチド NMR 解析サービスプラットフォーム:

 

  • ペプチドジェネリック薬や生物学的アナログの高度な構造一貫性評価:スペクトルとCCSDなどの様々な定量比較モデルの定性的な比較を含む.化学測定分析 (PCAと距離計算)線形回帰,2D相関ピークコンチュール方法,FDAの適用に使用されています.
  • ペプチドの化学シフト割り当て
  • ペプチド薬におけるディスルファイド結合の局所分析
  • 溶液構造分析とペプチドの計算
  • 合成ペプチド薬の不純物構造の特定
  • 核磁気配列,STD,WaterLOGSYなどのタンパク質リガン相互作用